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Wie arbeitet ein Allosterisches Enzym?
Allosterisch regulierte Proteine sind zahlreich im Stoffwechsel der Zelle vorhanden und spielen dort eine wichtige Rolle. Allosterische Enzyme katalysieren die ersten Schritte einer Biosynthesekette und werden durch das Endprodukt der betreffenden Biosynthesekette allosterisch gehemmt (Inhibition).
Was sind allosterische Effektoren?
Als Effektor, oder auch allosterischen Effektor, bezeichnet man in der Enzymatik ein Regulationsmolekül, welches die Aktivität eines Enzyms und damit die Reaktionsgeschwindigkeit einer durch dieses Enzym katalysierten Reaktion verändert.
Wie funktioniert die Regulation der Enzymaktivität?
Eine weitere Möglichkeit der Regulation der Enzymaktivität ist die Endprodukthemmung. Im einfachsten und sehr effektiven Fall wird das Endprodukt nicht mehr von den Enzymmolekülen freigesetzt, da es bereits eine hohe Konzentration dieses Produkts in der Umgebung gibt.
Was ist ein allosterisches Enzym?
Das erste Enzym einer Reaktionskette, ein allosterisches Enzym, wird von dem Endprodukt der gesamten Reaktionskette gehemmt allosterische Regulation: Allosterische Regulationen im Energiestoffwechsel: Aktivierung (Plus-Zeichen im Kästchen) und Hemmung (Minus-Zeichen im Kästchen) von Reaktionsschritten durch ADP, NAD + und ATP, NADH
Was ist die Bedeutung des Substrats für den Enzym?
Gerade die Tertiärstruktur, also die räumliche Anordnung der Aminosäuren, ist für die Enzymaktivität von entscheidender Bedeutung. Das Substrat setzt sich nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip in das aktive Zentrum des Enzyms, und das Enzym ist meistens substratspezifisch, arbeitet also nur mit einem bestimmten Substrat optimal.
Wie kann die Aktivität eines Enzyms beeinflusst werden?
Die Aktivität eines Enzyms kann durch Außenfaktoren wie Temperatur und pH-Wert beeinflusst werden, wie auf den entsprechenden Seiten bereits ausgeführt wurde. Von einer Regulation kann hier jedoch nicht die Rede sein.