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Wie werden Proteine aktiviert?
Aktivierung heterotrimerer G-Proteine Heterotrimere G-Proteine sind durch G-Protein-gekoppelte Rezeptoren allosterisch regulierte Proteine. Sie können durch diese Rezeptoren zyklisch aktiviert werden: Im inaktiven Zustand liegen sie als Heterotrimer bestehend aus je einer α-, β- und γ-Untereinheit vor.
Wie funktionieren g Proteine?
An einen Rezeptor können mehrere G-Proteine binden, sodass es zu einem Verstärkereffekt kommt. Trimere G-Proteine sind in die Signalkaskade vieler Rezeptoren eingeschaltet. Sie aktivieren so intrazelluläre Signalwege wie die Bildung von cAMP oder Inositol-1,4,5-trisphosphat.
Wie verändert sich der Rezeptor für G-Protein?
Dieser so aktivierte Rezeptor erhält mehr Flexibilität und ändert seine dreidimensionale Struktur. Durch die Änderung der Konformation des Rezeptors kann dieser jetzt als GTP-Austauschfaktor (GTP exchange factor, GEF) für das gebundene G-Protein fungieren.
Was ist die Aktivierung eines G-Proteins?
Die Aktivierung eines G-Proteins ist ein mehrstufiger Prozess, der die Bindung eines Liganden an den Rezeptor, die Konformationsänderung des Rezeptors sowie die Bindung und Aktivierung eines G-Proteins einschließt und dabei den Gesetzen der Thermodynamik unterliegt.
Was sind die beiden Untereinheiten des G-Proteins?
Die beiden Untereinheiten des G-Proteins hängen zusammen, wenn die α-Untereinheit das Molekül GDP gebunden hat und sind über einen Lipidanker an die intrazelluläre Seite der Zellmembran gebunden. Nach Ligandenbindung an den G-Protein-gekoppelten Rezeptor ändert dieser seine Konformation.
Welche Rezeptoren sind für den Eintritt in die Zelle verantwortlich?
Sie sind darüber hinaus als Zielstrukturen für die Wirkung von Hormonen, wie Adrenalin oder Glucagon, und Neurotransmittern, wie Serotonin und Acetylcholin, verantwortlich. Auch einige Viren nutzen G-Protein-gekoppelte Rezeptoren als Bindungsstellen für den Eintritt in die Zelle (beispielsweise HIV ).
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